Biochimie-biologie (STL) · Première · A – Relations structures et propriétés des biomolécules
Acides aminés et protéines
Vingt briques et une forme.
En bref
Les protéines font presque tout dans la cellule : elles catalysent (enzymes), transportent (hémoglobine), reçoivent des signaux (récepteurs), défendent (anticorps).
Les protéines font presque tout dans la cellule : elles catalysent (enzymes), transportent (hémoglobine), reçoivent des signaux (récepteurs), défendent (anticorps). Leur fonction dépend de leur forme, et leur forme dépend de leur séquence.
L’acide α-aminé
Un acide aminé porte, sur le même carbone (le carbone α) :
- une fonction amine –NH₂ ;
- une fonction acide carboxylique –COOH ;
- un atome d’hydrogène ;
- un radical R, différent pour chacun des 20 acides aminés.
Le carbone α porte quatre groupes différents : il est asymétrique (sauf pour la glycine, dont R = H). Il existe donc deux formes, images l’une de l’autre dans un miroir ; les protéines n’utilisent que les acides aminés de la série L (en projection de Fischer, –NH₂ à gauche).
Cinq acides aminés à reconnaître
| Acide aminé | Radical | Propriété |
|---|---|---|
| Valine | chaîne carbonée ramifiée | hydrophobe |
| Sérine | –CH₂–OH | polaire, hydrophile |
| Cystéine | –CH₂–SH | forme des ponts disulfure |
| Lysine | chaîne terminée par –NH₂ | chargée + à pH 7 |
| Acide glutamique | chaîne terminée par –COOH | chargé − à pH 7 |
La liaison peptidique
Deux acides aminés se lient par une liaison peptidique (–CO–NH–, une fonction amide) entre le –COOH de l’un et le –NH₂ du suivant, avec élimination d’eau. Une chaîne a un sens : on l’écrit de l’extrémité N-terminale (–NH₂ libre) vers l’extrémité C-terminale (–COOH libre). L’ordre des acides aminés est la structure primaire.
La structure tridimensionnelle
La chaîne se replie grâce à des liaisons entre radicaux :
| Liaison | Entre | Force |
|---|---|---|
| Pont disulfure | deux cystéines | covalente, solide |
| Liaison ionique | radicaux de charges opposées (Lys⁺/Glu⁻) | faible |
| Liaison hydrogène | groupes polaires | faible |
| Interactions hydrophobes | radicaux apolaires regroupés au cœur de la protéine | faibles |
La forme d’une protéine tient surtout à des liaisons faibles. Une hausse de température ou un pH extrême les rompt : la protéine est dénaturée et perd sa fonction, même si sa séquence est intacte.
Exemple : l’hémoglobine S
Dans la drépanocytose, un acide glutamique (chargé, hydrophile) est remplacé par une valine (hydrophobe) à la surface de l’hémoglobine. Ces valines « collantes » associent les molécules entre elles en longues fibres : un seul acide aminé change, toute la fonction s’effondre.
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6 questions pour vérifier
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1.Quelles fonctions un acide α-aminé porte-t-il sur son carbone α ?
2.Quel acide aminé forme des ponts disulfure ?
3.La liaison peptidique relie…
4.La structure primaire d’une protéine est…
5.La valine est un acide aminé…
6.À pH 7, la lysine est chargée…
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La fiche de révision, sur une page
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